A.
Morphologie
On ne voit rien au MO. Le hyaloplasme est vide photoniquement, il a un
aspect hyalin (rien).
Il est très hétérogène au MET.
On observe des réserves (glycogène, globules lipidiques, cristaux
protéiques). Ces réserves sont les éléments figurés.
On observe aussi des ribosomes libres (non associés à l'exomembrane), et
le cytosquelette (éléments protéiques à structure filamenteuse, ils
sont soit isolés, soit organisés en faisceaux).
Le hyaloplasme occupe tout l'espace entre les organites, il représente 50
% du volume cellulaire.
B.
Biochimie
Le hyaloplasme est riche en eau. H2O représente 80 à 85 % de
sa composition.
Le reste est une très grande variété de molécules : protéines
solubles (enzymes) / protéines insolubles (structure) / lipides et
précurseurs : acides gras, alcools / sucres et précurseurs : oses /
acides nucléiques (en majorité des ARN, ARNm, ARNt,
ARNr et nucléotides. / sels minéraux, ions (=> milieux
tampon)
Ces éléments viennent du milieu extracellulaire. Ils passent la membrane
en empruntant des transporteurs qui régulent les échanges, ou en
empruntant des structures digestives par endocytose.
Physiquement, il s'agit d'un gel colloïdal à pH 6,8. Toutes les
molécules qui le composent sont liées par des liaisons H et hydrophobes,
liaisons faibles, labiles (qui peuvent se casser).
Si les liaisons sont nombreuses, les hyaloplasme a un aspect gel. Si les
liaisons sont peu nombreuses, les hyaloplasme a un aspect sol.
C.
Physiologie
Carrefour
métabolique
Le
cytosol est un carrefour métabolique : pratiquement tous les cycles ont
leur origine dans le cytosol. Il a un rôle prépondérant dans
l'initiation des réactions. En effet il contient tous les précurseurs
des voies anaboliques et cataboliques. Ex pour la fabrication de l'ATP. Le
premier processus, la glycolyse, s'effectue dans le hyaloplasme et aboutit
à la formation d'acide pyruvique. L'ATP se forme dans la mitochondrie grâce
au cycle au cycle de Krebs. A la fin, l'ATP, le CO2, et l'H2O
résultants se retrouvent dans le hyaloplasme.
Génération
de mouvement
C'est
le lieu où l'on va générer des mouvements. (intracellulaires ou
cellulaires)
Modifications post traductionelles
1)
Phosphorylation réversible : l'activité de 10% des protéines est
régulée par la phosphorylation / déphosphorylation. (kinases /
phosphatases)
2) Glycosylation : des sucres sont accrochés sur les protéines
(glycoprotéines). Seules les glycosylations de type "O" se font
dans le hyaloplasme. (elles restent relativement simples). Ex :
Nucléoporines, cytosquelette, facteurs protéiques de l'ARN pol II. Le
mécanisme fait appel à l'enzyme glycosyl transférase qui ajoute au
minimum un résidu N-acétyl-glycosamine sur les acides aminés Sérine ou
Thréonine.
3) Modification par des acides gras <=> Acylation. Les protéines
cytosoliques peuvent se lier au plasmalemme ou à des système
d'endomembrane (RE, Golgi). Les protéines hydrophiles deviennent
hydrophobes. Ex protéine G : trimérique ou monomérique que à activité
GTPasique. Ex lamines : protéines qui peuvent s'associer à la membrane
du noyau.
4) Protéolyse cytosolique : pour les protéines à demie vie courte.
(protéines de régulation, enzymes). La séquence en a.a. N-ter est
caractéristique : 12 a.a. sont déstabilisants parmis lesquels
Isoleucine, Leucine, Arginine ; 8 a.a. stabilisent la protéine dont la
Méthionine et la Glycine. L'ubiquitine (présente dans toutes nos
cellules / 70 aa) s'accroche de manière covalent sur les Lysines des
protéines et les guide vers les protéasomes pour y être dégradées.
30% des protéines sont détruites par cette voie. Le protéasome est un
complexe multi enzymatique à activité protéasique fonctionnant à pH
neutre alentour de 6,8 / 7. C'est un cylindre creux de 500 Ǻ de hauteur et 200 Ǻ de diamètre.
5) Adressage des protéines synthétisées : il existe des facteurs
d'adressage qui reconnaissent les protéines grâce à certaines
séquences spécifiques d'adressage. Ex la particule de reconnaissance de
la séquence signal, SRP, adresse les protéines à l'intérieur du RE ou
la protéine de liaison de la séquence de localisation nucléaire, NLS -
BP.
Les protéines chaperonnes sont des protéines d'accompagnement pour
d'autres protéines. Elles existent dans le hyaloplasme, les mitochondries
et le RE. Ex : protéines de choc thermique, (Hsp) / protéines de
stress. Ex : ubiquitine, celle ci est une très petite protéine. Toutes
ces molécules sauf l'ubiquitine fixent l'ATP, l'ADP et ont une activité
ATPasique. Cette activité est régulée par des protéines co-chaperons.
Ce sont des molécules de constitution et/ou inductibles. Elles ont pour
fonction d'adresser les protéines vers les mitochondries ou, comme la
protéine BIP de transloquer des protéines à travers la membrane du RE,
ou prennent en charge les protéines néoformées pour qu'elles
acquièrent leur structure 3D. Ex : Hsp70 (70 kDa), s'accole aux
protéines en cours de formation. Avec l'hydrolyse d'une molécule d'ATP,
elle donne une nouvelle conformation à la protéine. De plus, Hsp70 empêche
les agrégats de protéines. Hsp60 (60 kDa), quant à elle, se polymérise
pour donner des structure cylindriques de 14 protéines. Elle nécessite
pour fonctionner 14 molécules d'ATP.
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